реферат скачать
 

Ферменты

Ферменты

Министерство образования РФ

Муниципальная средняя школа № 33

Экзаменационный реферат

по биологии на тему

«Ферменты»

Выполнил:

ученик 10 Г класса

Елизаров Александр

Научный руководитель

Захаров С. П.

Смоленск 2000

Содержание:

1. Введение.

Стр. 3

2. Ферменты.

. История открытия. Стр. 4

. Природа ферментов. Стр. 5

а) Структуры.

б) Специфичность.

3. Состав.

Стр. 9

4. Классификация. Стр. 11

5. Номенклатура. Стр.13

6. Активность ферментов. Стр.16

7. Механизм действия. Стр. 20

8. Значение.

Стр. 23

. В организме.

. В науке.

9. Заключение. Стр.

30

ВВЕДЕНИЕ.

«Ферменты ( от латинского слова fermentum – закваска) – белки, которые

обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой

специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме-

дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие –

осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых

клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов

раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых

складывается обмен веществ. Под действием различных ферментов составные

компоненты пищи: белки, жиры и углеводы – расщепляются до более простых

соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы,

свойственные данному типу. » Вот, всё что я знал о ферментах. Я решил

пополнить свои знания и поэтому взял реферат по ферментам.

История открытияИСТОРИЯ ОТКРЫТИЯ.

.

Науку составляет не только достигнутый результат, но и путь ведущий к

результату,-результату путь от незнания к знанию, медленный, извилистый,

скачкообразный, в каждой области зависящий от достяженийдостижений смежных

наук и общего развития мировоззрения. Ещё в незапамятные времена, на заре

возникновения цивилизации, люди в своей практической деятельности

сталкивались с различными ферментативными процессами и использовали их для

своих целей. Это

спиртовое и молочнокислое брожение, применение сычуга для приготовления

сыров, солода и плесневых грибов- для осахаривания продуктов. Вероятно,

первым, кто попытался

создать общее представление о химических процесахпроцессах в живом

организме, был врач и ученый Парацельс, родившийся в Швейцарии в конце XV

века. Несмотря на наивность

(с совершенной точки зрения), взгляды Парацельса во многом были

прогресивнымипрогрессивными, так как для понимания жизненных явлений он

пытался привлечь реальные силы природы. Именно с этих позиций Парацельс и

его последователи подошли к рассмотрению сущности ферментацийферментации,

давно известного понятия обозначавшего разного рода броженнияброжения,

главным

образом спиртовое и молочнокислое. В XVI и начале XVII века уже делались

попытки рассматривать ферментации как химические процессы. И ВВасилий

Валентин ( первая

половина XVI века), и Андрей Либавий (1550-1616 годы) считали ферменты (

или дрожжи) особым веществом, хотя и подчиняли его действия неким не

материалинымматериальным силам. Другим последователеипоследователем

ПарацелсаПарацельса был знаменитый голандскийголландский химик Иоганн

Баптиста Ван Гельмонт (577-1644 годы). Именно он охарактеризовал фермент

как агент, вызывающий химические процессы в организме и управляющий ими.

Качественный скачёк в развитии учения о ферментацияхферментациях произошёл

в связи с исследованиями велекоговеликого францусскогофранцузского химика

Антуана Лавуазье, совершившего переворот в химии и впервые внедрившего в

химические исследования строгие количественные методы. К концу XVIIIXVIII

века уже было известно, что встречаются химические процессы, протекающие с

участием какого-то агента, без которого процесс практически не идёт.

Первые успехи были достигнуты при узученииизучении превращения крахмала в

сахар. Решающая роль в этих исследованиях принадлежит работам

петербурскогопетербургского акедемикаакадемика К. С. Кирхгофа, которые

открыли новую страницу в истории и химия ферментов. В начале XIX века было

открыто немало химических реяакций, среди них были и некоторые

ферментативные реакции. Юстус Либих был одним из наиболее крупных

авторитетов среди химиков XIX века. В это время было открыто ещё несколько

ферментов. В 1836 году Т.Шванн впервые обнаружил в желудочном соке фермент

животного происхождения, названный им пепсином. Несколько позже, в 1857

году, А.Корвизар описал другой фермент, переваривающий белки,-белки -

трипсин. В XIX веке (1897 год) Эдуард БухнерБухнер убедительно доказал

химическую природу ферментов. В 1907 году - Эдуард БухнерБухнер был

удостоен Нобелевской премии по ххимии. (В.И.Розенгарт "Ферменты- двигатели

жизни).

ПРИРОДА ФЕРМЕНТОВ.

а) После того как стало возможным исследование ферментов в бесклеточнойбес

клеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Было

выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и, как

все белки могут быть простыми и сложными в зависиммостизависимости от

сопутствующего компонента небелкового характера ( простетической группы).

Так мы подчёркивали, что свойство каждого белка определяется

последовательностью расположения остатков аминокислот в их молекуле. Эта

последовательность называется первичной структурой белка. В последние годы

разработаны очень надёжные , и даже автоматизированные методы изучения

первичной структуры, что дало возможность опредилитьопределить

полную аминокислотную последовательность для многих белков , в том числе и

для ферментов. Помимо первичной структуры, определяемой последовательностью

расположения аминокислот, для проявления специфических свойств белка (в ном

числе ферментативной активности) важную роль играют более высокие уровни -

вторичная и третичная структуры, сущность которых заключается в

определённом расположение полипептидных цепей в пространстве.

Вторичная и третичная структуры белков поддерживаются сравнительно слабыми

внутримолекулярными связями, и поэтому легко могут быть разрушены разными

физическими и химическими воздействиями. Такое нарушение высших структур

белка без повреждения его первичной структуры составляет сущность

денатурации. При денатурации белок нередко утрачивает свои биологические

свойства, в случае ферментов исчезает ферментативная активность.

Современные методы исследования позволяют получить представление не только

о первичной структуре белков. Есть ферменты, для которых полностью выяснено

простанственноепространственное расположение атомов, составляющее их

молекулу, то- есть расшифрованы вторичная и третичная структуры. Это

достигнуто благодоряблагодаря применению исключительно тонкого и сложного

метода, так называемого рентгеноструктурного анализа. Некоторым белкам

свойственен ещё более восокийвысокий уровень структуры - четвертичная

структура. Это уже надмолекулярный уровень: функционирование такого белка

нуждается не в одной, а в нескольких молекулах ( чаще всего в двух или

четырёх), которые вместе образуют комплекс, обладающий всеми специфическими

свойствами. Каждая отдельная молекула такого белка, составляющая

четвертичный комплекс, называется субъединицей. Многие ферменты построены

из субъединиц. В одних случаях субъединицысубъединиц сами обладают

активностью, в других их субъединицысубъединиц по отдельности неактивны. с

убъединицыСубъединицы, сопоставляющие молекулу фермента, могут быть

одинаковыми, но могут и отличатся друг от друга. Представление о молекуле

фермента как структуре, состоящей из субъединиц , позволяет нам объяснить

одно очень интересное и практически важное явление. Существуют

фетментыферменты, различающиеся по строению, но

катализирующиккатализирующие одну и ту же реакцию, они называются

изоферментами. Такие ферменты довольно широко распространены в организме, и

их выявление имеет большое значение в медицине.

б) Одно из наиболее поразительных свойств ферментов их специфичность.

Специфичность ферментов проявляется по- разному и может быть выражена в

разной степени. Прежде всего следует различать специфичность по отношению

к субстрату и к типу химической реакции, катализирумойкатализируемой

ферментом.

Специфичность по отношению креакциик реакции.

Каждый фермент катализирует одну химическую реакцию или группу реакций

одного типа. Наиболее ярким проявлением этого вида специфичности могут

служить довольно частые случаи, когда одно и то же химическое соединение

выступает как субстрат действия нескольких ферментов, причём каждый из них,

катализирует специфическую для него реакцию, приводит к образованию

совершенно различных продуктов (смотри приложение № 1).

1. В первой реакции под действием фермента оксидазы происходит окисление

аминокислот. При этом аминогруппа (NH2) отделяется в форме

амиакааммиака (NH3) и образуется соединение, содержащие

кетоннуюкретонную группу (С=О) и называемое кетокислотой.

2. Вторую реакцию катализирует декарбоксилаза. Под влиянием этого

фермента из карбоксильной группы (- СООН) отщепляется углекислота

(СО2) и остаётся амин.

3. Третья реакция более сложна. Она катализируется ферментом

трансиминазой и состоит в переносе аминогруппы с аминокислоты на

кетонокислоту. Мы видим. что исходная аминокислота имеет радикал R, а

образовавшаяся в результате реакции новая аминокислота- радикал R'.

Итак, один и тотжетот же субстрат подвергается разным превращениям под

влиянием различных ферментов.

Специфичность по отношению к субстрату.

Наряду с только, что описанной формой специфичности фермента по отношению

к катализируемой им реакции существует и другая, тесно связанная с первой

форма специфичности, выражающаяся в способности фермента атаковотьатаковать

субстрат только определённого химического строения. Иногда фермент способен

действовать только на один единственный субстрат, тогда говорят, что он

обладает абсолютной специфичностью. Значительно чаще фермент влияет на

группу субстратов, имеющих сходное строение. Такую специфичность называют

груповойгрупповой. ОСобыйОсобый интерес представляет так называемая

стереохимическая специфичность, состоящая в том, что фермент действует на

субстрат или группу субстратов, отличающихся особым расположением атомов в

пространстве.

Абсолютная специфичность встречается редко.

Хорошим примером фермента , обладающего очень высокой,

прктическипрактически абсолютной специфичностью может служить уреаза,

катализирующая гидролиз мочевины.

H2N\

C=O + H2O = CO2 + 2NH3

H2N/ вода углекислота амиакаммиак

мочевина

Долгое время считалось, что мочевина является единственным

субстратом уреазы. Но не так давно было показано, что

кристалическаякристаллическая уреаза может действовать и на близкого

родственника мочивины-мочевины - оксимочевину, отличающуюся наличием в

молекуле одного атома кислорода.

HOHN\

C=O

H2N/

оксимочевина

«Правда, реакция гидролиза мочевины под влиянием уреазы протекает в 120 раз

медленнее, чем гидролиз мочевины» (В. И. Розенгарт Ферменты- двигатели

жизниДЖ)

Таким образом, понятие "абсолютная специфичность" является в известной мере

относительным.

ГруповаяГрупповая специфичность. Она характеризует подовляющееподавляющее

большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную

ему специфичность по отношению креакциик реакции, способен действовать не

на один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным

химическим строением. Например (смотри пиложениеприложение № 1), три разных

фермента, действующие на аминокислоты. все они обладают групповой

специфичностью, так как действуют не на какую- нибудь одну аминокислоту, а

на многие, иногда на все аминокислоты.

4. Относительно групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент

безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь тип связи.

Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.

Стереохимическая и оптическая специфичность имеет особое значение.

Проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен

только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например, L-

аргимназа разлагает L-аргитнин на L- орнитин и мочевину, но не действует на

Аa- аргининт. Известным примером служит d и L- специфичность оксидаз

аминокислот. Стереохимическая и оптическая активность так- же может быть

абсолютной и относительной; например, карбоксипептидаза, расщепляющая

карбобензокси -глицил-L- фенилаланин совсем не действует на субстрат с Аd-

фенилаланином: с другой стороны, эстераза свиной печени разлогаетразлагает

метиловый эфир L- миндальной кислоты лишь вдвое быстрее, чемегочем его Аd-

изомер.

СОСТАВ.

После того как стало возможным исследование ферментов в бесклеточнойбес

клеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Было

выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и как

все белки, могут быть простыми и сложными в зависимости от сопутствующего

компонента небелкового характера (простетической группы).

Ферменты- простые белки- построены только из аминокислот, и их

каталитические свойства обусловлены свойством самой белковой молекулы. К

этоцэтой группе ферментов относится большинство гидролитических ферментов.

Ферменты- сложные белки- содержат в своём составе, помимо белкового

компонента, ещё и небелковый- например, нуклеотиды, геминовую группу,

витамины, атомы ( катионы ) металла. К таким фермантамферментам обычно

относятся ферменты окислительно- восстановительногоокислительно-

восстановительного действия. Прочность связи между белковым компонентом и

простетической группой в сложных ферментах может быть различной. В

некоторых случаях связь прочная, в других - простетическая группа довольно

легко отделяется, например при диализе. Легко диссоциирующие простетические

группы ферментов получилиназваниеполучили название коферментов. При

отделении простетической группы от белковой части фермента - последний

теряет свою активность. В простых ферментах активный центр образуется

непосредственно группировкой аминокислотных остатков в спиральной цепи

белковой молекулы. В сложных ферментах он образуется простетической группой

и некоторыми прилегающими к ней остатками. Размер активных центров

значительно меньше самой молекулы фермента. На один активный центр

приходится масса молекулы с молекулярным весом 30000. В простых ферментах

пространственная группировка этих аминокислотных остатков сама по себе

определяет структуру активного уентрацентра и каталитическую активность

фермента. В сложных ферментах структура активного центра определяется

простетической группой и боковыми группами некоторых аминокислотных

остатков, пространственная структура которых оказывает существенное влияние

на специфичность и каталитическую активность небелкового компонента. Среди

таких аминокислотных остатков наибольшее значение имеют SH- группы

цистеина, OH- группы серина, несколько меньшее значение имеет индольная

группа триптофана, карбонильные группы дикарбоновых аминокислот. Компоненты

активного центра нельзя представлять последовательно расположенными на,

каком - либо участке цепи. По- видимому , активный центр формируется из

компонентов, удалённых в первичной структуре полепиптиднойполипептидной

цепи, но пространственно сближенных благодоряблагодаря специфической

укладке полипептидной цепи.

КЛАСИФИКАЦИЯКЛАССИФИКАЦИЯ.

Сейчас известно около 2 тысяч ферментов, но список этот не закончен. В

зависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6

классов:

5. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции,-

реакции оксидоредуктазы;

6. Ферменты переноса различных групировокгруппировок ( метильных, амино-

и фосфогрупп и другие)- трансферазы.

7. Ферменты, осущевствляющие гидролиз химических связей,-связей -

гидролазы

8. Ферменты негидролитическогоне гидролитического отщепления от субстрата

различных группировок (NH3, CO2,H2O и другие)- лиазы.

9. Ферменты, ускоряющие синтез связей в биологических молекулах при

участии доноторов энергии, например АТФ,- лигазы.

10. Ферменты, катализирующие превращение изомеров друг в друга,-

изомеразы.

ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные

процессы в организме. Они осущевствляют перенос водорода и электронов и по

своим привиальным названием известны как дегидрогеназы, оксидазы и

пероксидазы. Эти ферменты отличаются тем, что имеют специфические

коферменты и простетические группы. Их подразделяют на функциональные

группы доноров, от которых они принимают водород или электроны, и

акцепторов, на которые они их передают (на СН-ОН группу, СН- NH группу, C-

NH группу и другие).

ТРАНСФЕРАЗЫ – ферменты, переносящие атомные группы ( в зависимости от

отготого, перенос какой группы они осущевствляютосуществляют, их

соответственно называют). Среди них известны ферменты

осущевствляющиеосуществляющие транспорт больших остатков, например

гликозилтрансферазы и другие. ТрансферазыТрансферазы благодоряблагодаря

разнообразию переносимых ими остатков принимают участие в промежуточном

обмене веществ.

ГИДРОЛАЗЫ – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных

субстратов (при участии молекул воды). В зависимости от этого среди них

различают эстеразы, расщипляющие сложноэфирную связь между карбоновыми

кислотами (липаза) тиоловыхтиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и так

далиедалее; гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептид -

гидролазы, действует на пептидную связь и другие.

ЛИАЗЫ. К этой группе относятся ферменты, способные отщеплять различные

группы от субстрата негидролитическимне гидролитическим путём с

образованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойной

связи. При расщеплении образуется Н2О или СО2 или большие остатки- например

ацетил- СоА. Лиазы играют весьма важную роль в процессе обмена веществ.

Страницы: 1, 2


ИНТЕРЕСНОЕ



© 2009 Все права защищены.